home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Danny Amor's Online Library / Danny Amor's Online Library - Volume 1.iso / html / misc / data / pdoc00512 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-07-25  |  1.4 KB  |  32 lines
  1. ****************************
  2. * Heme oxygenase signature *
  3. ****************************
  4.  
  5. Heme oxygenase  (EC 1.14.99.3) (HO) [1]  is  the  microsomal  enzyme  that, in
  6. animals, carries out the oxidation of heme, it cleaves the  heme  ring  at the
  7. alpha methene bridge  to  form biliverdin and  carbon monoxide.  Biliverdin is
  8. subsequently converted to bilirubin by biliverdin reductase.
  9.  
  10. In mammals there are two  isozymes of  heme oxygenase: HO-1 and HO-2.  The two
  11. isozymes differ in their  tissue  expression  and  their inducibility: HO-1 is
  12. highly inducible by its substrate  heme  and  by  various non-heme substances,
  13. while HO-2  is  non-inducible.  It  has  been recently suggested [2] that HO-2
  14. could be implicated in the production of carbon monoxide in the brain where it
  15. is said to act as a neurotransmitter.
  16.  
  17. There is, in  the central  section of  both  isozymes, a  perfectly  conserved
  18. region centered on a histidine residue  which is proposed to play  a  key role
  19. in binding the substrate heme at the active center of the enzyme. We have used
  20. this region as a signature pattern.
  21.  
  22. -Consensus pattern: L-L-V-A-H-A-Y-T-R
  23.                     [H binds the heme]
  24. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  25. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  26. -Last update: October 1993 / Text revised.
  27.  
  28. [ 1] Maines M.D.
  29.      FASEB J. 2:2557-2568(1988).
  30. [ 2] Barinaga M.
  31.      Science 259:309-309(1993).
  32.